Trüpsiini seedimine toimub siis, kui pikad valguahelad lõhustatakse väiksemateks aminohappeahelateks. Seejärel kasutab keha neid aminohappeid paljudes erinevates rakuprotsessides. Ensüümide klass, mida nimetatakse proteaasiks, trüpsiin on kemikaal, mis algab kõhunäärmes trüptonaasina. Kui trüptonaas jõuab peensoolde, laguneb see aktiivseks vormiks, trüpsiiniks, ja suudab seedida valke.
Valk on paljude keha funktsioonide oluline komponent. Kuigi keha suudab suure osa oma igapäevasest valguvajadusest surnud rakkudest ja ensüümidest, mis on oma ülesanded täitnud, taaskasutada, vajab see täiendavat valku seeditud toidu kujul. Proteaasid, sealhulgas trüpsiin, vabanevad seedetrakti, kus nad ründavad pikki valgu molekule koos hoidvaid sidemeid.
Pankreas vastutab trüpsiini tootmise ja selle seedetraktist vabastamise eest. Enne peensoolde jõudmist on see inertne, et ei kahjustaks kõhunääret. Kui see jõuab lõplikku asukohta, aktiveerub trüpsiin. Kui trüpsiini seedimine on lõppenud, lagundatakse trüpsiini ensüüm ise tagasi aminohapeteks ja võetakse ringlusse.
Mao keskkond on väga happeline, mis tähendab, et pH on alla neutraalse väärtuse 7. See happesus aitab purustada toidutükid pastaks. Kui toit lahkub maost ja siseneb soolestikku, muutub pH aga kergelt aluseliseks või üle 7. Trüpsiini seedimine on kõige tõhusam keskkondades, kus pH on umbes 8.
Iga proteaasi tüüp vastutab ainult teatud tüüpi valkude lõhustamise eest. Trüpsiini seedimine lahustab sidemed ainult aminohapete arginiini ja lüsiini vahel. Kuigi trüpsiin on molekulaarselt üsna sarnane teise pankreases moodustuva proteaasiga, kümotrüpsiiniga, ei tõmba neid kahte ensüümi samad valguahelad.
Trüpsiini seedimise uurimine on olnud suhteliselt lihtne, kuna ensüümi on palju ning seda on lihtne ekstraheerida ja puhastada. Asetades valgu puhta trüpsiini proovi, saavad teadlased näha, kui kiiresti ja tõhusalt proteaas valgu lühemateks aminohappeahelateks lagundab. Trüpsiiniga eksperimenteerimine on viinud avastusteni, mis on muutnud vähem stabiilsete ensüümide uurimise lihtsamaks.
Kõigist proteaasidest eristab trüpsiini seedimine kõige vähem valke. Seda omadust kasutavad laboriteadlased, kes kasutavad proteaasi lüsiinide ja arginiinide lagundamiseks. Trüpsiin lagundab need molekulid ennustataval viisil, mis aitab teadlastel laboris teatud aminohappeid eraldada.