Immunoglobuliini raske ahel on üks neljast antikeha põhikomponendist ja koosneb 450–550 aminohappest. Kogu immunoglobuliine toodavad plasmarakud, kui organismis tekib immuunvastus. Immunoglobuliini nimetus tuleneb avastusest, et nad seostuvad antikeha sisaldavate seerumite globulaarsete valkudega. Mõiste “raske ahel” viitab polüpeptiidi järjestuse pikkusele, mida võib võrrelda immunoglobuliini kerge ahelaga, millel on ainult umbes 200 aminohapet. Antigeeni sidumine on immunoglobuliini raske ahela kõige olulisem funktsioon, kuid mõnel juhul ei paku see esialgne seondumine immuunvahendatud kaitset ega muud funktsiooni enne, kui ilmnevad muud “efektorfunktsioonid”, nagu antigeenispetsiifiliste komplementide fikseerimine.
Kui antikeha ainuüksi seondumine ei algata iseseisvalt immuunvastust, võib see bioloogilise aktiivsuse suurendamiseks seonduda teiste rakkudega. Näiteks lümfotsüütidel, keha peamistel “võitlejarakkudel”, fagotsüütidel, mis on võõrkehasid absorbeerivad ja kõrvaldavad rakud, ja vereliistakutel on immunoglobuliini retseptorid. Immunoglobuliini raske ahela teine funktsioon on aidata immunoglobuliinil siduda raseduse ajal platsentas leiduvate rakkude retseptoritega, mida nimetatakse trofoblastideks. See seondumine võimaldab immunoglobuliinil kanda üle platsentaarbarjääri, mille tulemuseks on antikehade ülekandumine ja pärilik immuunsus emalt vastsündinule. Teiste keemiliste komplementide fikseerimine immunoglobuliiniga vastutab selliste tegevuste eest nagu soovimatute rakkude lüüs ja sekundaarsete kemikaalide vabanemine.
Immunoglobuliini raske ahela spetsiifilisi sektsioone, mis sisaldavad enamikku antigeeni sidumissaite, nimetatakse Fab fragmentideks. Immunoglobuliin jagatakse sageli põhiosadeks, enne kui Fab fragmente saab tõhusalt kasutada. Ensüüm, papaiin, purustab immunoglobuliini selle liigendpiirkondades, mis toodab kaks identset immunoglobuliini rasket ahelat ja kaks identset immunoglobuliini kerget ahelat. Üks Fab fragmentidest, mida leidub ainult immunoglobuliini raskel ahelal, on Fab Fc fragment. Fab Fc fragment sisaldab kahte piirkonda, mida tuntakse konkreetselt kui H2 ja H3, ning igasugune immuunvahendatud aktiivsus, mis neid sektsioone kasutab, sõltub immunoglobuliini molekuli lagunemisest, kuna see jätab H2 ja H3 rasketele ahelatele paljastatuks.
Teadlased jagavad immunoglobuliini sageli viide klassi selle raske ahela aminohappejärjestuse selgelt nähtavate erinevuste põhjal. Erinevusi saab tuvastada, suunates antikehad rasketele immunoglobuliiniahelatele ja märkides bioloogilist reaktsiooni või selle puudumist. Mõned levinud immunoglobuliinide klassid hõlmavad Gamma rasket ahelat (IgG), Mu rasket ahelat (IgM) ja Alfa rasket ahelat (IgA).