Hapnikuga varustatud verel on kaks võimalust hapniku transportimiseks keha kudedesse: lahustatud vereplasmas või kinnitatud hemoglobiini külge punastes verelibledes. Hemoglobiini-hapniku kombinatsioonid moodustavad tavaliselt umbes 98.5 protsenti kogu kehas kopsudest transporditavast hapnikust. Hemoglobiini küllastus viitab hemoglobiini hapnikumolekulidega koormatud määrale.
Neli polüpeptiidahelat, millest igaüks on seotud rauda sisaldava heemi rühmaga, moodustavad hapnikku kandva hemoglobiini. Raua aatomid võivad seonduda hapnikuga. Üks hemoglobiin võib seostuda kuni nelja hapnikumolekuliga. See hemoglobiini ja hapniku kombinatsioon on kiire ja pöörduv – see tähendab, et hemoglobiin võib hapnikumolekule nii maha laadida kui ka laadida.
Kui kõik neli heemirühma on hapnikumolekuli külge kinnitunud, on hemoglobiin täielikult küllastunud. Kui üks, kaks või kolm heemirühma on seotud hapnikuga, on hemoglobiin osaliselt küllastunud. Hemoglobiini ja hapniku kombinatsiooni nimetatakse oksühemoglobiiniks, samas kui hemoglobiini, mis on vabastanud oma hapnikumolekulid, nimetatakse kas redutseeritud hemoglobiiniks või desoksühemoglobiiniks.
Raua sidumistugevus hapnikuga sõltub hemoglobiini küllastumise tasemest. Kui esimene hapnikumolekul kinnitub rauaga, muudab hemoglobiin ise kuju. Selle tulemusena korjab see kergemini kinni kaks järgnevat hapnikumolekuli. Neljanda hapnikumolekuli omastamine on veelgi lihtsam. Samamoodi, kui hemoglobiin vabastab iga hapnikumolekuli, väheneb raua ja ülejäänud hapnikumolekulide vahelise sideme tugevus järk-järgult.
Üldjuhul varieerub hemoglobiini küllastus sõltuvalt keha hetkevajadustest. Faktorid, sealhulgas temperatuur, vere pH ning hapniku ja süsinikdioksiidi osarõhk, võivad kõik mõjutada kiirust, millega hemoglobiin hapniku molekule seob või vabastab. Need tegurid töötavad koos, et säilitada piisav hapniku kohaletoimetamine keha kudedesse.
Hemoglobiini küllastus muutub, kui hapniku osarõhk (PO2) veres muutub. Seos hapniku osarõhu ja hemoglobiini küllastumise vahel on mittelineaarne; selle asemel järgib see S-kujulist kõverat. Hemoglobiin on peaaegu täielikult küllastunud, kui P02 on 70 mm Hg.
Tüüpilistes puhketingimustes on P02 100 mm Hg ja arteriaalse vere hemoglobiini küllastus on umbes 98 protsenti. Kui veri voolab arteritest läbi süstemaatiliste kapillaaride, vabastab hemoglobiin umbes 5 ml hapnikku 100 ml vere kohta, mille tulemuseks on hemoglobiini küllastus umbes 75%. P02 võib langeda nii madalale kui 15 mm Hg jõulise tegevuse, näiteks treeningu ajal. Vastuseks vabastab hemoglobiin 50% hapnikust, mille tulemuseks on 25% küllastus.
Temperatuur, vere pH ja süsinikdioksiidi osarõhk mõjutavad hemoglobiini küllastumist, muutes hemoglobiini kolmemõõtmelist struktuuri, muutes seega selle afiinsust hapniku suhtes. Üldjuhul vähendab mõne nimetatud teguri suurenemine hemoglobiini afiinsust hapniku suhtes, ajendades seeläbi hemoglobiini vabastama verre rohkem hapnikku. Vastupidi, ühe nende tegurite vähenemine tugevdab tavaliselt hemoglobiini ja hapniku vahelist sidet, vähendades seega hapniku väljalaadimise kiirust. Kuna kuumus, vere pH langus ja süsihappegaasi taseme tõus on kõik kehas aktiivsete kudede kõrvalsaadused, tagavad need tegurid hapniku väljalaadimise sinna, kus seda kõige rohkem vajatakse.