Ensüümkatalüüs on protsess, mille käigus ensüüm reageerib teise molekuliga, mida tuntakse substraadina. See keemiliste reaktsioonide katalüüs alandab aktiveerimisenergiat (Ea), mis annab seejärel reageerivatele molekulidele piisavalt energiat uue aine moodustamiseks. Ensüüm seostub substraadiga ja muudab molekuli uueks tooteks. Erinevalt substraadist jääb ensüüm pärast protsessi muutumatuks ja on võimeline läbi viima mitmeid selliseid protsesse. Ensüümide teine ülesanne on stabiliseerida keemilisi reaktsioone ja toimida katalüsaatoritena.
Katalüsaatoril on võime jääda terveks, suurendades samal ajal keemilise reaktsiooni kiirust. Kunstlikud katalüsaatorid võivad läbi viia sarnaseid keemilisi reaktsioone; aga need ei ole nii tugevad ega suuda konkureerida kiirenduskiirusega, mis toimub looduslikus ensüümi katalüüsis. Ensüümkatalüüs toimub inimestel tavaliselt temperatuuril umbes 37 kraadi Celsiuse järgi (99 kraadi Fahrenheiti järgi).
Aminohappeahelatest koosnevatel ensüümidel on kolmemõõtmeline kuju, mida kõrge temperatuur ja potentsiaalse vesiniku tasakaalustamatus muudavad kergesti, mida nimetatakse ka pH tasakaaluks. Teatud kemikaalid, vabad radikaalid ja raskmetallid võivad samuti muuta ensüümide kuju ja häirida ensüümide katalüüsi. Kui ensüüm kaotab oma kuju, ei suuda ta enam läbi viia biokeemiliste reaktsioonide katalüüsi.
Ensüümi katalüüsi eelistatuim mudel on indutseeritud sobivusmudel, milles substraat lukustub ensüümi väikese aktiivse alaga, mida nimetatakse aktiivseks saidiks. Kui side on lõppenud, vabastatakse aktiivsest piirkonnast uus toode. Sidumisprotsessi käigus muudab ensüüm veidi kuju, kuid uue toote vabanemisel on ensüüm valmis järgmiseks keemiliseks reaktsiooniks.
Diferentsiaalne ja ühtlane sidumine on peamised sidumisviisid. Diferentsiaalne sidumine koosneb ainult tugevast ülemineku sidumisest. Ühtlane sidumine seevastu hõlmab nii tugevat substraadi kui ka üleminekuoleku sidumist. Mõlemad mehhanismid võivad toimuda väikeste substraadiga seondumata ensüümide olemasolul.
Diferentsiaalne sidumine on aga oluline Ea alandamiseks, kui ensüümid on küllastunud, teisisõnu on neil kõrge afiinsus, mis on kõige levinum mehhanism, kuna enamik ensüüme töötab sel viisil. Pärast sideme moodustumist vähendatakse üleminekuoleku energiat ja pakutakse alternatiivset viisi keemilise reaktsiooni toimumiseks. Seeläbi suudab ensüümi katalüüs jääda stabiilseks.