Amüloidfibrillid on niidilaadsed valguagregaadid, mis on lahustumatud ja vastupidavad proteaasi aktiivsusele. Sõltuvalt fibrillide moodustavast valgust võivad amüloidstruktuurid koguneda keha erinevatesse kohtadesse, sealhulgas ajus, liigestes ja kõhunäärmes. Ulatuslikud geneetilised, patoloogilised ja biokeemilised tõendid näitavad, et amüloidfibrillide kuhjumine kudedesse on seotud paljude haigustega, sealhulgas Alzheimeri tõve, Parkinsoni tõve, II tüüpi diabeedi ja prioontõvega. Näiteks Alzheimeri tõvega patsientide ajus on beeta-amüloidvalgust moodustunud amüloidfibrillide naastud.
Inimestel moodustab amüloidfibrille ligikaudu 30 valku; nad ei ole seotud ega jaga ühist struktuuri ega järjestuse sarnasust. Kuid kõik need on volditud viisil, mis erineb tavalistest valgu voltimismustritest, kusjuures fibrillide südamikus on alati sama struktuur. Inimeste haiguste korral amüloidfibrillide moodustavate valkude hulka kuuluvad immunoglobuliini kerged ahelad, gelsoliin, prokaltsitoniin, beeta-amüloidvalk, seerumi amüloid A-valk, beeta-2-mikroglobuliin, transtüretiin ja prioonvalk.
Olenemata kaasatud valkudest on amüloidfibrillidel iseloomulikud struktuursed omadused, eriti nende rist-beeta-lehtede kvaternaarne struktuur. Üksikud valgud moodustuvad pikkadeks filamentideks, mis seovad kõrvuti linti. Need beeta-lehtede virnad, mis on tihedalt ühendatud vesiniksidemetega, kulgevad fibrilli pikiteljega risti.
See eristav struktuur võib tuleneda fibrillide ehitusplokkide tugevast laengust. Glutamiinirikaste järjestustega valgud on olulised prioonhaiguste ja Huntingtoni tõve korral. Glutamiinid võivad tugevdada beeta-lehe struktuuri, moodustades ahelasiseseid vesiniksidemeid amiidkarbonüülide ja lämmastiku vahel. Teistes valkudes, nagu Alzheimeri tõvega seotud beeta-meloidvalgus, arvatakse, et hüdrofoobne seos hoiab struktuuri koos.
Amüloidfibrillid on valgu isekoostumise probleemide tagajärg ja näivad olevat vananemisprotsessi tulemus. Valdav enamus amüloidstruktuuridest põhjustatud haigusi leitakse eakatel patsientidel. Kunagi usuti, et ameloidfibrillid on inertsed ja nende moodustumise ajal rakke kahjustavad toksilised vaheühendid põhjustavad rakukahjustusi. Uuringud on aga näidanud, et kiud ise on tegelikult mürgised, eriti kui need on killustatud lühemateks tükkideks. Pole täpselt teada, kuidas kiud on rakkudele mürgised või miks lühemad kiud on mürgisemad, kuid üks võimalus on see, et nende väike suurus muudab rakkudesse sisenemise lihtsamaks.
Nendel fibrillidel on elektronmikroskoopia abil iseloomulik sirge, hargnemata välimus. Tavaliselt tuvastatakse need kaudselt, kasutades fluorestsentsvärve, plekkide polarimeetriat, ringdikroismi või Fourier’ teisenduse infrapunaspektroskoopiat. Röntgendifraktsioonianalüüsi saab kasutada rist-beeta-lülisamba struktuuri olemasolu otseseks määramiseks iseloomulike hajuvate difraktsioonisignaalide abil.